Rangées de graines.. © Inra, Elena Schweitzer © Fotolia

Nos résultats

Sommaire
  1. Introduction
  2. Impact des traitements thermiques sur la digestion du lait maternel chez le nourrisson prématuré
  3. La manière dont les protéines s’agrègent lors d’un traitement thermique module leur capacité sensibilisante
  4. Accroître la survie des probiotiques au séchage en stimulant leur adaptation aux stress
  5. Le pouvoir adhésif deLactococcus lactis: une histoire tirée par les « pili » ?
  6. Quand les biopolymères s'assemblent : un jeu d'énergie et d'entropie.
  7. Toute la digestion gastro-intestinale dans un laboratoire sur puce : le microdigesteur
  8. Dis, comment une goutte de lait devient-elle un grain de poudre ?
  9. Recherches et Innovations 2016 - Pour l'Aliment et les Bioproduits
  10. 13 minutes pour tout savoir sur la qualité des fromages et des recherches qu'elle implique
  11. Un nouveau procédé pour le bio-raffinage du végétal
  12. La membrane bactérienne sous la lumière UV du synchrotron SOLEIL
  13. L’ingénierie inverse ou la machine à remonter… le pain !
  14. Chimie verte : Améliorer la production de lipides chez la levure
  15. Des vins de qualité à teneur réduite en alcool acceptés par le consommateur
  16. Impact des procédés de fractionnement sur la distribution des mycotoxines dans le blé dur
  17. Pâtes aux légumineuses : comment la formule et le procédé confèrent à l’aliment ses qualités nutritionnelles
  18. Contrôler le brunissement des vins blancs par la sélection raisonnée de levures
  19. Des bactéries lactiques pour réduire l’allergénicité de certaines protéines du lait
  20. Eliminer les biofilms avec un détergent enzymatique : une alternative aux traitements à base de soude
  21. Néo-enzymes à façon pour la conception de vaccins antibactériens
  22. RMN : une méthode non destructive pour identifier et quantifier les molécules phosphorées
  23. Marché des viandes transformées : vers une méthode de référence ?
  24. Modélisation mécanique multi-échelle : de l’échelle nanométrique aux propriétés macroscopiques de la mie de pain
  25. Minimoulin : 500 g pour apprécier la valeur meunière des blés
  26. Production microbienne de lipides à usages énergétiques ou chimiques
  27. L'acide férulique, acteur discret mais universel de la construction des parois lignifiées
  28. Eco-conception de matériaux à base de co-produits du bois
  29. L'analyse des composés volatils pourrait permettre d'authentifier le système de production des poulets
  30. Des nanoparticules comme marqueurs de biopolymères en microscopie
  31. Pasteurisation, UHT, microfiltration... Tous les traitements n'ont pas le même impact sur la qualité nutritionnelle du lait
  32. Des rayons X pour caractériser les couches accumulées lors des opérations de filtration
  33. L'intégration des connaissances expertes appliquées à l'affinage des camemberts
  34. Maîtriser la perte de masse des fromages pendant l'affinage
  35. La mémoire de l'amidon
  36. Recherches et innovations 2015 - Pour l'Aliment et les Bioproduits
  37. Comportement des micelles de caséine lors de la filtration du lait
  38. Nouvelle enzyme de dégradation des pectines
  39. Digestion du nourrisson : un modèle permet d’étudier les allergènes alimentaires
  40. Digestion des protéines carnées
  41. Des émulsions modèles de la digestion révèlent l’effet protecteur des polyphénols
  42. Perception de l’astringence : un nouvel éclairage grâce à la spectrométrie de masse
  43. Hautes pressions : Nouvelles voies d'utilisation et de valorisation sur les aliments emballés
  44. Fours à injection de vapeur d’eau : jusqu'à 12% d’économie d’énergie
  45. Nouvelle méthode d’analyse rapide de la qualité des tomates et des abricots
  46. Jambon de Bayonne : des marqueurs de texture et d’arôme pour maîtriser la qualité
  47. Suraccumulation de lipides chez la levure S. cerevisiae : vers une production de biocarburants à usage aéronautique
  48. Fractionner la ventilation des hâloirs de fromagerie : 50% d’économie d’énergie
  49. Connaître la structure de l'amidon pour maîtriser ses applications
  50. L’IRM pondérée en diffusion : un outil générique pour la micro-imagerie des lipides dans les matrices alimentaires
  51. Caractérisation d’un gène majeur de la biosynthèse des anthocyanes dans la baie de raisin
  52. Nouveaux détecteurs d’activités enzymatiques à base de nanocouches semi-réflectives de biopolymères
  53. Vers la connaissance de la structure de la micelle de caséine
  54. Le chauffage du lait semble favoriser le développement de l’allergie chez les nourrissons
  55. Mieux comprendre le pouvoir moussant des protéines en étudiant leur comportement aux interfaces eau-air
  56. Nouveau modèle d’organisation en 3D de la membrane de globules gras du lait
  57. Comment les protéines alimentaires s’auto-assemblent en objets micrométriques
  58. Une nouvelle méthode de séparation permet de déterminer la structure complète de biopolymères
  59. Intérêt des métabolites volatils des produits carnés pour révéler les contaminations des animaux d’élevage aux micropolluants environnementaux
  60. SensinMouth quand le goût fait sens
  61. Un logiciel d’aide au choix d’un emballage pour la filière Fruits et Légumes frais construit sur une démarche d’ingénierie des connaissances
  62. SOLEIL nous éclaire sur la structure des protéines stabilisatrices des réserves lipidiques de plantes oléagineuses
  63. Un zoom sur le processus d’assemblage multi-échelle des protéines 
  64. Maîtrise du séchage de produits laitiers infantiles par la prise en compte des interactions eau-constituants
  65. Maîtriser l’acidité du vin par un procédé électro-membranaire : une nouvelle pratique œnologique autorisée en Europe et dans les pays viticoles du nouveau monde
  66. Stratégies de réduction du taux de sodium dans les aliments
  67. Pour une meilleure persistance de Lactococcus lactis dans le tractus digestif
  68. L’allergie alimentaire au blé : une histoire d’épitopes
  69. Des essais sur un modèle de souris allergiques révèlent le fort potentiel allergisant d’un procédé alimentaire : la désamidation du gluten de blé
  70. Protéger les lipides omega-3 de l’oxydation : le rôle clé des émulsifiants
  71. Quel impact de la cuisson sur la qualité des viandes ? Des images aux modèles mathématiques.
  72. Comment améliorer le pouvoir moussant des protéines ?
  73. Une cellule d’observation sous cisaillement de gels, mousses, pâtes et autres systèmes complexes
  74. Vers une compréhension des mécanismes impliqués dans la synthèse de tanins astringents
  75. Fractionnement du lait : des procédés membranaires éco-performants
  76. Qualité des vins : de l'oxygène un peu, beaucoup, ... pas du tout ?
  77. Obtenir des émulsions très stables sans tensioactifs grâce à des nanocristaux de polysaccharides issus de la biomasse.
  78. Découverte de nouvelles enzymes de dégradation des polysaccharides végétaux dans le microbiome intestinal humain
  79. La cutine de la peau des tomates pour de nouveaux polymères
  80. La texture des fruits : phénotypage et chémotypage de déterminants histologiques et pariétaux
  81. Simulation de la fragmentation orale d'aliments céréaliers fragiles ... Scrountch !
  82. La déglutition, un carrefour physiologique clé pour libérer les arômes 
  83. Un nouveau procédé de cuisson des viandes sous dioxyde de carbone pour réduire l'apparition de composés indésirables
  84. Dénaturation thermique des protéines musculaires par microspectroscopie FT IR localisée couplée au rayonnement synchrotron
  85. Des résines époxy biosourcées, sans bisphénol A, à partir de polyphénols naturels
  86. Structure d'un colloïde naturel : la micelle de caséine du lait
  87. Identification d'une souche d'Aspergillus qui améliore de 20% le rendement en glucose de la biomasse en conditions industrielles
  88. Une enzyme impliquée dans la polymérisation de la cutine
  89. Une farine de blé dur adaptée à la fabrication de baguettes traditionnelles
  90. Le virtuel pour guider la construction d’enzymes « sur mesure »
  91. Jusqu’où est-il possible de réduire la teneur en sel dans les charcuteries cuites ?
  92. Diffusion des molécules organiques dans les matériaux polymères : retour sur les lois connues
  93. Mousse intelligente : différentes manières de détruire une mousse sur demande !
  94. La Datte, riche en tanins et pourtant ni amère ni astringente
  95. Réduire la teneur en sel des aliments
  96. Recherches et innovations 2014

Perception de l’astringence : un nouvel éclairage grâce à la spectrométrie de masse

Dans la salive, les protéines basiques riches en proline (un acide aminé) interagissent avec les tanins, des composés polyphénoliques présents dans les végétaux. Ce phénomène se traduit lors de la consommation de produits d’origine végétale par une sensation l’astringence. Ces protéines salivaires n’ont été que peu étudiées en termes de structure et de dynamique. Cependant, des travaux récents ont montré que des interactions entre ce type de protéine et des tanins provoquaient un certain niveau d’agrégation. Dans ce contexte, les chercheurs ont démontré l’efficacité de la spectrométrie de masse pour caractériser la structure de ces agrégats par mesure de leur masse. Cette méthode a permis de révéler la capacité de protection de l’organisme vis-à-vis des tanins par «capture» sélective d’une ou plusieurs molécules de tanin par des protéines salivaires peu structurées. Ce type d’étude concourt à mieux comprendre la perception de l’astringence ressentie dans la cavité buccale et fournit les bases nécessaires à une meilleure maîtrise de la qualité organoleptique des aliments riches en tanins (thé, jus de raisin, etc.).

Thé vert. © CAIN Anne-Hélène
Mis à jour le 06/06/2013
Publié le 06/06/2013
Mots-clés :

Comprendre l’adaptabilité conformationnelle des protéines peu structurées

La compréhension de cette propriété d'interaction entre protéines salivaires et tanins passe par l'analyse du déterminisme des relations structure-propriétés qui s’établissent aux différentes échelles structurales, soit lors des interactions entre ces molécules, soit avec d'autres macromolécules. Afin de répondre à ces nombreuses interrogations, qui impliquent plus particulièrement les polyphénols, le modèle développé comporte une PRP salivaire humaine, IB5 (4), et un ensemble de tanins.
Cette approche participe aussi aux recherches génériques qui fournissent des données sur les assemblages de macromolécules. Elle intéresse la communauté scientifique qui étudie les protéines peu structurées. Ces dernières, pour lesquelles le paradigme structure-fonction dans sa formulation initiale a été revu, jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques (repliements, catalyses, interactions) impliquant des changements conformationnels.

Comprendre la liaison des ligands et le repliement fonctionnel

Notre étude réalisée par spectrométrie de masse (MS) a montré qu’IB5 présente la même distribution d’état de charge quel que soit le pH, contrairement à ce qui est observé pour les protéines structurées. Cette observation et les hauts états de charge identifiés indiquent qu’IB5 est dans un état déplié dans des conditions physiologiques (pH salivaire entre 6,4 et 6,8). IB5 appartient donc à la classe des protéines peu ou pas structurées. L’interaction d’IB5 avec les tanins a été comparée avec celle d’une protéine structurée par une approche de type MS/MS CID (méthode de dissociation par collision d’ion préalablement isolés, conduisant à l’augmentation de son énergie interne). Cette étude a confirmé la capacité des tanins à interagir avec différentes protéines. Néanmoins, si l’interaction IB5•tanin n’est pas spécifique au sens strict du terme, nous avons montré qu’IB5, protéine peu structurée riche en proline, a une plus grande affinité pour les tanins qu’une protéine structurée et qu’elle est capable de lier plusieurs tanins (jusqu’à 5 dans ces conditions). La spectrométrie de masse s’est ainsi avérée particulièrement efficace pour révéler cette caractéristique majeure des IUPs qui est de s’adapter aux ligands. Ceci correspond particulièrement aux capacités de « protection » des PRP salivaires vis-à-vis de tanins.

Interactions protéines salivaires peu structurées et taninsFigure 1. Spectres de masse de la protéine IB5 seule avec sa séquence et d'IB5 en interaction avec un tanin modèle, l'Epigallocatéchine gallate (EgCG).. © Inra
Interactions protéines salivaires peu structurées et taninsFigure 1. Spectres de masse de la protéine IB5 seule avec sa séquence et d'IB5 en interaction avec un tanin modèle, l'Epigallocatéchine gallate (EgCG). © Inra

Poursuivre l’étude pour appréhender les caractéristiques structurales des tanins impliqués dans les interactions avec les protéines salivaires

Les travaux en spectrométrie de masse se poursuivent afin de mettre à jour l’influence de caractéristiques structurales de tanins sur ces interactions. Au delà de l’information acquise sur ce système particulier, ces données permettront de mieux appréhender l’activité biologique des tanins et les mécanismes qui régissent leurs interactions avec les protéines. Plus généralement, les mécanismes impliqués dans les fonctions des protéines peu structurées, dont beaucoup sont engagées dans des régulations biologiques importantes ou liées à des pathologies, sont approchés par la mise en œuvre d’expériences de spectrométrie de masse couplée à la mobilité ionique. Les résultats donneront une image des conformations acquises lors des interactions et au delà de leur dynamique.

Un partenariat au service de la chimie structurale

Ces recherches ont été conduites à l’UMR SPO Sciences Pour l’Oenologie IRA-SupAgro Montpellier-Université de Montpellier 1,
et avec les Ingénieurs INRA de la DISCO beamline du Synchrotron SOLEIL à Gif sur Yvette.

Références

En savoir plus

  • Le projet Protanin, financé par l'Agence Nationale de la Recherche
  • Luck, G., Liao, H., Murray, N. J., Grimmer, H. R., Warminski, E. E., Willamson, M. P., Lilley, T. H. & Haslam, E. (1994) Phytochemistry 37, 357-371.
  • Murray, N. J. & Williamson, M. P. (1994) European Journal of Biochemistry 219, 915-921.
  • Canon, F., Paté, F., Meudec, E., Marlin, T., Cheynier, V., Giuliani, A. & Sarni-Manchado, P. (2009) Analytical and Bioanalytical Chemistry 395, 2535-2545.
  • Pascal, C., Bigey, F., Ratomahenina, R., Boze, H., Moulin, G. & Sarni-Manchado, P. (2006) Protein Expression and Purification 47, 524-532.